Università Roma Tre

ELEMENTI DI TERMODINAMICA: ENERGIA LIBERA, ENTALPIA, ENTROPIA. PROPRIETÀ DELL'ACQUA. PROPRIETÀ DEGLI AMMINOACIDI: STRUTTURA, IDROFOBICITÀ, INTERAZIONI. STRUTTURA DELLE PROTEINE: STRUTTURA PRIMARIA, STRUTTURE SECONDARIE, STRUTTURE SUPERSECONDARIE (MOTIVI STRUTTURALI BETA-ALFA-BETA, CILINDRO BETA, JELLY ROLL, T-KNOT, WW DOMAIN). STABILITÀ DELLE PROTEINE: INTERAZIONI COVALENTI, INTERAZIONI NON COVALENTI. RAPPORTI STRUTTURA-FUNZIONE: TRASPORTO IONICO (RODOPSINE, CANALE DEL POTASSIO, ACQUAPORINE), REAZIONI REDOX (SUPEROSSIDO DISMUTASI, AMMINO OSSIDASI, CERULOPLASMINA). RICONOSCIMENTO MOLECOLARE: PRICIPI TEORICI (INTERAZIONI ELETTROSTATICHE, INTERAZIONI IDROFOBICHE, FATTORI ENTROPICI), TOSSINE PROTEICHE, PROTEASI, PROTEINE CHE LEGANO IL DNA. INGEGNERIA PROTEICA: STRATEGIE E METODOLOGIE, INGEGNERIA STRUTTURALE E FUNZIONALE. DETERMINAZIONE DELLA STRUTTURA PROTEICA: NMR, DIFFRAZIONE DI RAGGI X. BIOINFORMATICA E CHIMICA COMPUTAZIONALE: BANCHE DATI, ANALISI DI SEQUENZE PROTEICHE, MODELLISTICA MOLECOLARE, DINAMICA MOLECOLARE, ELETTROSTATICA.

BRANDEN C. & TOOZE J. INTRODUZIONE ALLA STRUTTURA DELLE PROTEINE. ZANICHELLI, SECONDA EDIZIONE. TRAMONTANO A. BIOINFORMATICA ZANICHELLI. VERRANNO INOLTRE FORNITI ARTICOLI SCIENTIFICI IN LINGUA INGLESE PER L'APPROFONDIMENTO DEI TEMI TRATTATI A LEZIONE.