Università Roma Tre

Elementi di termodinamica: energia libera, entalpia, entropia. Proprietà dell'acqua. Proprietà degli amminoacidi: struttura, idrofobicità, interazioni. Struttura delle proteine: struttura primaria, strutture secondarie, strutture supersecondarie (motivi strutturali “all alpha”, “beta-alpha-beta”, “all beta”, “jelly roll”, “t-knot”, “ww-domain”). Stabilità delle proteine: interazioni covalenti, interazioni non covalenti. Rapporti struttura-funzione: canali ionici e trasportatori di membrana (rodopsine, canali del potassio, acquaporine), reazioni redox (superossido dismutasi e ammino ossidasi). Riconoscimento molecolare: principi teorici (interazioni elettrostatiche, interazioni idrofobiche, fattori entropici), tossine proteiche, proteasi. Determinazione della struttura proteica: diffrazione di raggi x. Bioinformatica e chimica computazionale: banche dati, analisi di sequenze proteiche, modellistica molecolare, dinamica molecolare, elettrostatica.

BRANDEN C. & TOOZE J. INTRODUZIONE ALLA STRUTTURA DELLE PROTEINE. ZANICHELLI, SECONDA EDIZIONE. PETSKO G.A. & RINGE D. STRUTTURA E FUNZIONE DELLE PROTEINE. ZANICHELLI. WILLIAMSON M. COME FUNZIONANO LE PROTEINE. ZANICHELLI. TRAMONTANO A. BIOINFORMATICA ZANICHELLI.